1923年5月17日（中(zhong)華民(min)國十二年），鄒承(cheng)魯出生于山東(dong)(dong)省青島市，父親鄒東(dong)(dong)湖是鐵(tie)路職員。由于父親的工作(zuo)性質，鄒承(cheng)魯常隨家搬遷，小學(xue)(xue)期間在沈陽度(du)過(guo)。九一(yi)八事變后，全家遷回(hui)關(guan)內(nei)，到(dao)(dao)達武漢(han)，讀中(zhong)學(xue)(xue)。1938年（中(zhong)華民(min)國二十七年）武漢(han)淪陷，又搬到(dao)(dao)重(zhong)慶。
1941年(nian)(nian)（中(zhong)華民(min)國三(san)十年(nian)(nian)），畢業于(yu)南開中(zhong)學(xue)高中(zhong)部；同(tong)年(nian)(nian)，考(kao)入設(she)在昆明的由北京大學(xue)、清華大學(xue)、南開大學(xue)三(san)校聯(lian)合組成的西(xi)南聯(lian)合大學(xue)，就讀于(yu)化學(xue)系(xi)，1945年(nian)(nian)（中(zhong)華民(min)國三(san)十四年(nian)(nian)）西(xi)南聯(lian)大化學(xue)系(xi)畢業。
1946（中華民國(guo)(guo)三(san)十五年(nian)(nian)(nian)）年(nian)(nian)(nian)，鄒(zou)承魯在招考(kao)英(ying)庚(geng)款(kuan)公費出(chu)國(guo)(guo)留學生(sheng)(sheng)的(de)考(kao)試中，以第一名(ming)的(de)優異成績(ji)被錄取(qu)。赴英(ying)后，師從(cong)英(ying)國(guo)(guo)劍橋大學著名(ming)生(sheng)(sheng)物(wu)化(hua)(hua)學家D 基林（Keilin）教授，從(cong)事呼吸鏈還原酶研(yan)(yan)究。研(yan)(yan)究生(sheng)(sheng)期間，鄒(zou)承魯在國(guo)(guo)際上最早用蛋(dan)白水解酶部(bu)分水解方法研(yan)(yan)究蛋(dan)白質(zhi)結構與(yu)功能(neng)的(de)關系，單獨署名(ming)的(de)論文在英(ying)國(guo)(guo)《自然》雜志發表。并(bing)發現細胞(bao)(bao)色(se)(se)素c純化(hua)(hua)后與(yu)線(xian)粒(li)體(ti)結合時在性質(zhi)上發生(sheng)(sheng)變化(hua)(hua)，證明細胞(bao)(bao)色(se)(se)素b與(yu)琥珀酸脫氫酶不(bu)是同一物(wu)質(zhi)。1951年(nian)(nian)(nian)，鄒(zou)承魯獲(huo)英(ying)國(guo)(guo)劍橋大學生(sheng)(sheng)物(wu)化(hua)(hua)學博士學位。
1948年(nian)（中華民(min)國三十七年(nian)），鄒承魯與李四(si)光的女兒李林(lin)在英國伯恩茂斯海邊(bian)舉行婚(hun)禮。
1951年回(hui)國(guo)，鄒承魯與王應睞及汪靜英合(he)(he)作純化(hua)了(le)琥(hu)珀酸脫氫酶，并(bing)發現其(qi)輔基為與蛋白部分(fen)共(gong)價(jia)結合(he)(he)的(de)FAD，這是一個被發現與蛋白質共(gong)價(jia)結合(he)(he)的(de)FAD輔基。此(ci)外，他們對呼(hu)吸鏈(lian)及其(qi)他酶系也(ye)進行了(le)一系列工(gong)作，為中(zhong)國(guo)酶學(xue)及呼(hu)吸鏈(lian)的(de)研究(jiu)(jiu)奠定了(le)良(liang)好基礎(chu)。歷任中(zhong)國(guo)科學(xue)院生物化(hua)學(xue)研究(jiu)(jiu)所(suo)、生物物理研究(jiu)(jiu)所(suo)副研究(jiu)(jiu)員(yuan)，研究(jiu)(jiu)員(yuan)，室主(zhu)任，生物物理所(suo)副所(suo)長，生物大分(fen)子國(guo)家重點(dian)實驗室主(zhu)任等(deng)職。
1958年，鄒承魯(lu)參(can)加發起人工(gong)合(he)成胰(yi)島(dao)素(su)(su)工(gong)作，并負(fu)責胰(yi)島(dao)素(su)(su)A和B鏈的拆合(he)。這項工(gong)作的完成確定了(le)胰(yi)島(dao)素(su)(su)全合(he)成的路線，為胰(yi)島(dao)素(su)(su)的人工(gong)合(he)成做出了(le)重要貢獻(xian)。胰(yi)島(dao)素(su)(su)人工(gong)合(he)成工(gong)作集(ji)體獲1978年國家自然科(ke)學(xue)獎(jiang)一(yi)等(deng)獎(jiang)和1997年求是獎(jiang)。
1979年，鄒承魯發現甘油(you)醛-3-磷酸脫氫(qing)酶在(zai)活性部(bu)位形成(cheng)熒(ying)光衍生物的(de)工作在(zai)英國Nature雜志發表，這是“文革”后中國科學家在(zai)Nature發表的(de)第一篇論文，研究成(cheng)果獲中國科學院科技(ji)進步獎(jiang)一等(deng)獎(jiang)。
1980年，當選為中國科(ke)學院院士（學部委員）
1981年，鄒承魯首次在科(ke)學界提出“科(ke)研道德”問(wen)題。“科(ke)學研究來(lai)不得半點虛(xu)假(jia)，可是有(you)的人卻(que)弄虛(xu)作假(jia)，用以追逐名利(li)。個別人甚(shen)至(zhi)不擇手段剽竊他人成果，就更令人不能容忍(ren)。”
2001年(nian)，在“核酸(suan)風(feng)波”中(zhong)，鄒(zou)承魯(lu)提出核酸(suan)營(ying)養沒有任何科學(xue)(xue)依(yi)據，并還公開指責生化學(xue)(xue)會一位副秘書長(chang)為(wei)核酸(suan)營(ying)養品作商業宣傳。
2003年(nian)，鄒承(cheng)魯在中(zhong)國科協年(nian)會總結(jie)了中(zhong)國科學工作(zuo)者違背學術道德的(de)七宗罪：偽造學歷、工作(zuo)經歷；偽造或竄改(gai)原始實驗(yan)數據；抄襲、剽竊他人(ren)成(cheng)果(guo)；貶低前(qian)人(ren)成(cheng)果(guo)，自(zi)我夸(kua)張宣傳；一稿(gao)兩投甚至多投；在自(zi)己并無貢獻的(de)論文(wen)上署名；為商業廣告作(zuo)不符合實際的(de)宣傳。
2006年11月23日，鄒(zou)承魯(lu)因(yin)病醫(yi)治無效在京(jing)逝(shi)世(shi)，享年83歲(sui)。
科學研究
鄒承魯發(fa)現純化(hua)(hua)的細(xi)胞(bao)色素(su)C與(yu)在線(xian)粒體(ti)結合(he)時(shi)性(xing)質的差異對(dui)呼吸鏈酶系的研(yan)究(jiu)，為(wei)(wei)中國酶學(xue)研(yan)究(jiu)奠(dian)定了(le)基(ji)礎在胰(yi)(yi)島素(su)人工合(he)成(cheng)中負責A鏈及B鏈的拆合(he)，確定了(le)合(he)成(cheng)路線(xian)蛋白質必需基(ji)團的化(hua)(hua)學(xue)修飾和(he)活(huo)性(xing)喪失的定量關(guan)系公(gong)式和(he)作(zuo)圖(tu)(tu)法(fa)，被稱(cheng)為(wei)(wei)“鄒氏公(gong)式”和(he)作(zuo)圖(tu)(tu)法(fa)關(guan)于(yu)酶作(zuo)用(yong)不可(ke)逆抑(yi)制(zhi)動力(li)學(xue)理論和(he)反(fan)應速度常數測(ce)定的新(xin)方法(fa)，得到(dao)國際(ji)上廣(guang)泛采用(yong)關(guan)于(yu)細(xi)胞(bao)色素(su)b的三相還原(yuan)，胰(yi)(yi)島素(su)A鏈及B鏈本身含(han)有(you)形成(cheng)完整分子(zi)的必要信息，在弱變性(xing)條件下(xia)酶活(huo)性(xing)喪失先于(yu)分子(zi)整體(ti)的構象變化(hua)(hua)，因(yin)此酶活(huo)性(xing)部(bu)位具有(you)較高柔性(xing)并為(wei)(wei)酶活(huo)性(xing)所必需等(deng)，都(dou)是開創性(xing)工作(zuo)。
1992年獲(huo)第(di)三世界(jie)科(ke)學(xue)(xue)院(yuan)生物(wu)學(xue)(xue)獎(jiang)，人(ren)工(gong)合成胰島素，及蛋白質必需基(ji)團的化學(xue)(xue)修飾和酶(mei)活(huo)性(xing)喪失的定量關系工(gong)作(zuo)，分別(bie)獲(huo)第(di)二次(ci)(ci)和第(di)三次(ci)(ci)國家自然科(ke)學(xue)(xue)一(yi)等(deng)獎(jiang)，后者還獲(huo)得1989年陳嘉庚獎(jiang)。甘油醛－3－磷酸(suan)脫氫酶(mei)活(huo)性(xing)部(bu)位新(xin)熒光團的形成，酶(mei)活(huo)性(xing)部(bu)位的柔(rou)性(xing)，和酶(mei)作(zuo)用(yong)不可逆抑制動(dong)力學(xue)(xue)工(gong)作(zuo)，先后三次(ci)(ci)獲(huo)中國科(ke)學(xue)(xue)院(yuan)科(ke)技進(jin)步或自然科(ke)學(xue)(xue)一(yi)等(deng)獎(jiang)。
蛋白質結構與功能的關系
20世紀60年代(dai)以前，對(dui)蛋(dan)(dan)白(bai)質進(jin)行化(hua)(hua)學(xue)(xue)修(xiu)飾(shi)是(shi)(shi)研究蛋(dan)(dan)白(bai)質結構(gou)功能關(guan)系(xi)(xi)的(de)(de)(de)(de)主(zhu)要方法(fa)，但累積的(de)(de)(de)(de)大(da)(da)量(liang)(liang)數(shu)(shu)據在(zai)(zai)整體上還是(shi)(shi)處(chu)于一(yi)種(zhong)(zhong)定性(xing)(xing)描述狀態。20世紀60年代(dai)初(chu)期鄒(zou)承(cheng)魯(lu)基(ji)于統計學(xue)(xue)的(de)(de)(de)(de)方法(fa)提(ti)(ti)出(chu)(chu)：如果(guo)在(zai)(zai)修(xiu)飾(shi)反應(ying)中(zhong)(zhong)同時包括(kuo)i個(ge)(ge)必(bi)(bi)(bi)(bi)需基(ji)團(tuan)，在(zai)(zai)修(xiu)飾(shi)過程中(zhong)(zhong)保留活(huo)(huo)性(xing)(xing)的(de)(de)(de)(de)分(fen)子(zi)(zi)只能是(shi)(shi)那些所(suo)有必(bi)(bi)(bi)(bi)需基(ji)團(tuan)都未遭破壞的(de)(de)(de)(de)分(fen)子(zi)(zi)，因此活(huo)(huo)性(xing)(xing)剩余(yu)分(fen)數(shu)(shu)應(ying)為(wei)必(bi)(bi)(bi)(bi)需基(ji)團(tuan)剩余(yu)分(fen)數(shu)(shu)的(de)(de)(de)(de)i次方。基(ji)于他提(ti)(ti)出(chu)(chu)的(de)(de)(de)(de)新原理，再針(zhen)對(dui)蛋(dan)(dan)白(bai)質化(hua)(hua)學(xue)(xue)修(xiu)飾(shi)反應(ying)中(zhong)(zhong)常見(jian)的(de)(de)(de)(de)一(yi)些情況，鄒(zou)承(cheng)魯(lu)提(ti)(ti)出(chu)(chu)了必(bi)(bi)(bi)(bi)需基(ji)團(tuan)修(xiu)飾(shi)程度和(he)(he)活(huo)(huo)性(xing)(xing)喪(sang)失的(de)(de)(de)(de)定量(liang)(liang)關(guan)系(xi)(xi)式和(he)(he)由此得(de)出(chu)(chu)的(de)(de)(de)(de)一(yi)系(xi)(xi)列作(zuo)圖(tu)法(fa)，以判(pan)斷必(bi)(bi)(bi)(bi)需基(ji)團(tuan)的(de)(de)(de)(de)性(xing)(xing)質和(he)(he)必(bi)(bi)(bi)(bi)需基(ji)團(tuan)的(de)(de)(de)(de)數(shu)(shu)目(mu)。這一(yi)方法(fa)發表(biao)后，得(de)到國際上廣泛(fan)采用，其關(guan)系(xi)(xi)式和(he)(he)作(zuo)圖(tu)法(fa)分(fen)別(bie)被國際同行稱為(wei)“鄒(zou)氏公式”和(he)(he)“鄒(zou)氏作(zuo)圖(tu)法(fa)”，并已(yi)(yi)多(duo)次被國內外(wai)的(de)(de)(de)(de)一(yi)些教科書和(he)(he)專著(zhu)詳細(xi)介紹(shao)。鄒(zou)承(cheng)魯(lu)的(de)(de)(de)(de)論文(wen)中(zhong)(zhong)，考慮了對(dui)蛋(dan)(dan)白(bai)質進(jin)行化(hua)(hua)學(xue)(xue)修(xiu)飾(shi)的(de)(de)(de)(de)六種(zhong)(zhong)可(ke)(ke)能的(de)(de)(de)(de)不同情況，又根(gen)據當(dang)時文(wen)獻中(zhong)(zhong)已(yi)(yi)有的(de)(de)(de)(de)大(da)(da)量(liang)(liang)數(shu)(shu)據，針(zhen)對(dui)各種(zhong)(zhong)不同情況逐(zhu)一(yi)進(jin)行了分(fen)析。結果(guo)表(biao)明，一(yi)個(ge)(ge)蛋(dan)(dan)白(bai)質分(fen)子(zi)(zi)雖然常常含有多(duo)個(ge)(ge)同類基(ji)團(tuan)，但其中(zhong)(zhong)只有少數(shu)(shu)是(shi)(shi)為(wei)蛋(dan)(dan)白(bai)質表(biao)現活(huo)(huo)性(xing)(xing)所(suo)必(bi)(bi)(bi)(bi)需的(de)(de)(de)(de)。可(ke)(ke)見(jian)對(dui)酶分(fen)子(zi)(zi)而言，其活(huo)(huo)性(xing)(xing)部(bu)位僅處(chu)于整個(ge)(ge)酶分(fen)子(zi)(zi)的(de)(de)(de)(de)很有限的(de)(de)(de)(de)局部(bu)區域(yu)。這一(yi)新的(de)(de)(de)(de)結論改變了當(dang)時流(liu)行的(de)(de)(de)(de)理論，已(yi)(yi)為(wei)三十年來多(duo)方面的(de)(de)(de)(de)大(da)(da)量(liang)(liang)實驗事(shi)實所(suo)充分(fen)證(zheng)明，本項工作(zuo)獲(huo)1987年國家自(zi)然科學(xue)(xue)獎一(yi)等(deng)獎。
“文化大革命”結束(shu)后恢復(fu)工作(zuo)，鄒承魯研(yan)究發(fa)現甘(gan)油(you)醛-3-磷酸脫(tuo)氫酶在活性部位能(neng)形成(cheng)熒光衍生(sheng)物，論文1979年在英(ying)國(guo)《Nature》雜志發(fa)表(biao)，本項工作(zuo)獲國(guo)家自(zi)然科學獎三(san)等獎。
細胞色素與呼吸鏈酶系
在(zai)細(xi)(xi)胞(bao)色(se)素(su)c在(zai)細(xi)(xi)胞(bao)內結(jie)合在(zai)線粒體上，鄒承魯(lu)發現經純(chun)化(hua)后(hou)其(qi)配體結(jie)合性(xing)質發生(sheng)了(le)明顯變化(hua)，這是純(chun)化(hua)蛋(dan)白(bai)質與在(zai)體內時性(xing)質差(cha)異的(de)首次(ci)報道。20世紀40年代普(pu)遍認為(wei)細(xi)(xi)胞(bao)色(se)素(su)b就(jiu)是琥珀酸(suan)脫氫(qing)(qing)酶，鄒承魯(lu)證明了(le)它(ta)們是完全不同的(de)兩個(ge)物質。回國(guo)后(hou)與王應睞等合作純(chun)化(hua)了(le)琥珀酸(suan)脫氫(qing)(qing)酶，充分證明其(qi)與細(xi)(xi)胞(bao)色(se)素(su)b無關(guan)，并發現其(qi)輔(fu)基是與蛋(dan)白(bai)分子共價結(jie)合的(de)FAD，這是第一個(ge)被發現與蛋(dan)白(bai)質共價結(jie)合的(de)FAD輔(fu)基。
胰島素分子A鏈和B鏈的拆合
1958年(nian)，鄒承魯參加發(fa)起人(ren)(ren)工(gong)合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)工(gong)作，并負責胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)分子A鏈(lian)(lian)(lian)和(he)B鏈(lian)(lian)(lian)的(de)(de)(de)拆合(he)(he)(he)(he)。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)是(shi)由兩條肽鏈(lian)(lian)(lian)通過(guo)(guo)兩對二硫鍵聯結而(er)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)，此外在A鏈(lian)(lian)(lian)上(shang)還有(you)一(yi)(yi)對鏈(lian)(lian)(lian)內二硫鍵。在考慮到的(de)(de)(de)各種合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)方案(an)中，最(zui)為簡便易(yi)行(xing)的(de)(de)(de)是(shi)分別合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)A鏈(lian)(lian)(lian)和(he)B鏈(lian)(lian)(lian)，然后通過(guo)(guo)巰基的(de)(de)(de)氧(yang)化(hua)使兩條鏈(lian)(lian)(lian)正確組(zu)合(he)(he)(he)(he)，但關鍵問題(ti)是(shi)還原(yuan)的(de)(de)(de)A鏈(lian)(lian)(lian)和(he)B鏈(lian)(lian)(lian)是(shi)否能通過(guo)(guo)氧(yang)化(hua)而(er)形成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)天然的(de)(de)(de)胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)分子，國(guo)外許多人(ren)(ren)對此做的(de)(de)(de)嘗試都以失(shi)敗告終。除了像(xiang)催產素(su)(su)(su)那樣的(de)(de)(de)小肽以外，當時還沒有(you)一(yi)(yi)個含二硫鍵的(de)(de)(de)蛋白能在還原(yuan)后通過(guo)(guo)氧(yang)化(hua)而(er)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)功地再(zai)生(sheng)。這個決(jue)定合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)路線的(de)(de)(de)前提問題(ti)恰恰是(shi)一(yi)(yi)個尚無先例(li)的(de)(de)(de)未知問題(ti)。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)拆合(he)(he)(he)(he)工(gong)作的(de)(de)(de)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)功立刻確定了先分別合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)A鏈(lian)(lian)(lian)和(he)B鏈(lian)(lian)(lian)，然后將A鏈(lian)(lian)(lian)和(he)B鏈(lian)(lian)(lian)再(zai)組(zu)合(he)(he)(he)(he)而(er)生(sheng)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)活性胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)的(de)(de)(de)合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)路線，為完成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)國(guo)際上(shang)第一(yi)(yi)個蛋白質(zhi)-胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)的(de)(de)(de)人(ren)(ren)工(gong)合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)做出了重(zhong)要貢獻(xian)。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)(dao)素(su)(su)(su)人(ren)(ren)工(gong)合(he)(he)(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)工(gong)作集體獲1981年(nian)國(guo)家自然科學獎一(yi)(yi)等獎。 ?
“文革”結(jie)束恢(hui)復工作(zuo)(zuo)后(hou)，鄒承魯發現甘油(you)醛-3-磷(lin)酸脫氫酶在(zai)活性部(bu)位(wei)能(neng)形成(cheng)熒光(guang)衍生物，論(lun)文也在(zai)英國《自(zi)然(ran)(ran)》雜志(zhi)發表，工作(zuo)(zuo)獲中(zhong)國科(ke)(ke)學(xue)院科(ke)(ke)技進步獎(jiang)(jiang)一(yi)等獎(jiang)(jiang)和國家自(zi)然(ran)(ran)科(ke)(ke)學(xue)獎(jiang)(jiang)三(san)等獎(jiang)(jiang)。作(zuo)(zuo)為人(ren)工合成(cheng)胰(yi)(yi)島素(su)的后(hou)續研究，證明了(le)胰(yi)(yi)島素(su)A鏈和B鏈本身已具有(you)一(yi)定的空間結(jie)構(gou)，并(bing)含有(you)形成(cheng)天然(ran)(ran)胰(yi)(yi)島素(su)分子正(zheng)確(que)結(jie)構(gou)的全部(bu)信息(xi)，在(zai)溶液(ye)中(zhong)能(neng)正(zheng)確(que)相互配對。此(ci)項(xiang)工作(zuo)(zuo)闡(chan)明了(le)人(ren)工合成(cheng)胰(yi)(yi)島素(su)工作(zuo)(zuo)中(zhong)A和B鏈拆合工作(zuo)(zuo)成(cheng)功的理論(lun)基礎，糾正(zheng)了(le)國外一(yi)些教科(ke)(ke)書中(zhong)有(you)關從胰(yi)(yi)島素(su)A和B鏈重(zhong)新(xin)合成(cheng)胰(yi)(yi)島素(su)的錯誤提(ti)法。此(ci)項(xiang)研究于1995年(nian)獲國家自(zi)然(ran)(ran)科(ke)(ke)學(xue)獎(jiang)(jiang)二等獎(jiang)(jiang)。
酶活性不可逆抑制動力學
酶(mei)活性抑制的(de)(de)研究對(dui)于酶(mei)作用機制研究和(he)(he)藥(yao)物(wu)設計十分重(zhong)要。在當(dang)時的(de)(de)酶(mei)學(xue)教科書中通常僅(jin)對(dui)酶(mei)的(de)(de)可(ke)逆抑制動(dong)力(li)學(xue)有所論述。1965年，鄒承魯最早系統地提(ti)出了酶(mei)學(xue)的(de)(de)可(ke)逆與不(bu)可(ke)逆抑制統一的(de)(de)動(dong)力(li)學(xue)理(li)論，并(bing)提(ti)出不(bu)可(ke)逆抑制反應速度常數的(de)(de)測定方(fang)法(fa)。經過鄒承魯和(he)(he)王志新等多年來理(li)論上的(de)(de)發展和(he)(he)實驗(yan)上的(de)(de)驗(yan)證，他的(de)(de)理(li)論和(he)(he)方(fang)法(fa)現在都已經為(wei)國際普遍接受并(bing)得(de)到廣(guang)泛的(de)(de)采用，此項工作獲國家自然科學(xue)獎(jiang)二等獎(jiang)。
酶活性部位的柔性
1984年(nian)，鄒承(cheng)魯用(yong)自己創立的(de)(de)(de)(de)動(dong)力(li)學(xue)方法(fa)，從變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)平(ping)衡(heng)態和(he)(he)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)動(dong)力(li)學(xue)兩方面比(bi)較研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)了(le)多種不同(tong)(tong)類型的(de)(de)(de)(de)酶(mei)在變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)過(guo)程中構象(xiang)(xiang)(xiang)(xiang)和(he)(he)活(huo)(huo)(huo)力(li)變(bian)(bian)化的(de)(de)(de)(de)關系，發現變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)時(shi)酶(mei)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)的(de)(de)(de)(de)喪(sang)失先于可(ke)察覺的(de)(de)(de)(de)構象(xiang)(xiang)(xiang)(xiang)變(bian)(bian)化。在進(jin)一(yi)(yi)步大量實驗的(de)(de)(de)(de)基(ji)礎上提出(chu)了(le)“酶(mei)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)處于分子的(de)(de)(de)(de)局部(bu)(bu)區域并柔(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)較高(gao)”的(de)(de)(de)(de)假說(shuo)。針對國際上一(yi)(yi)些(xie)不同(tong)(tong)的(de)(de)(de)(de)意見，排(pai)除了(le)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)劑(ji)的(de)(de)(de)(de)抑制(zhi)和(he)(he)寡聚酶(mei)解(jie)(jie)聚等可(ke)能(neng)性(xing)(xing)(xing)(xing)，以充(chong)分的(de)(de)(de)(de)論(lun)據(ju)論(lun)證了(le)酶(mei)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)柔(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)學(xue)說(shuo)的(de)(de)(de)(de)正確性(xing)(xing)(xing)(xing)。鄒承(cheng)魯隨后用(yong)熒光(guang)及自旋試劑(ji)進(jin)行探測直接證實了(le)酶(mei)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)構象(xiang)(xiang)(xiang)(xiang)變(bian)(bian)化確實發生(sheng)在整體構象(xiang)(xiang)(xiang)(xiang)變(bian)(bian)化之(zhi)前并與活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)喪(sang)失同(tong)(tong)步。進(jin)一(yi)(yi)步用(yong)蛋白(bai)(bai)酶(mei)部(bu)(bu)分水(shui)解(jie)(jie)的(de)(de)(de)(de)結(jie)果也說(shuo)明在變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)過(guo)程中，酶(mei)分子整體構象(xiang)(xiang)(xiang)(xiang)尚未發生(sheng)變(bian)(bian)化之(zhi)前，活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)構象(xiang)(xiang)(xiang)(xiang)已開(kai)始松散，因(yin)而(er)較易受(shou)到蛋白(bai)(bai)水(shui)解(jie)(jie)酶(mei)的(de)(de)(de)(de)作(zuo)用(yong)。接著又(you)根(gen)據(ju)某些(xie)酶(mei)在特(te)定條件下被激活(huo)(huo)(huo)的(de)(de)(de)(de)研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)，發現酶(mei)在活(huo)(huo)(huo)化時(shi)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)柔(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)增加；而(er)限制(zhi)酶(mei)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)的(de)(de)(de)(de)柔(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)則可(ke)以導致(zhi)酶(mei)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)下降。根(gen)據(ju)這些(xie)新的(de)(de)(de)(de)結(jie)果，鄒承(cheng)魯又(you)提出(chu)“酶(mei)活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)柔(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)為酶(mei)充(chong)分表現活(huo)(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)所必需”。這些(xie)研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)結(jie)果是(shi)自19世紀(ji)(ji)Fischer提出(chu)酶(mei)作(zuo)用(yong)的(de)(de)(de)(de)“鎖(suo)鑰(yao)學(xue)說(shuo)”和(he)(he)上世紀(ji)(ji)50年(nian)代Koshland的(de)(de)(de)(de)“誘導契合(he)學(xue)說(shuo)”以來酶(mei)作(zuo)用(yong)機制(zhi)研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)中的(de)(de)(de)(de)又(you)一(yi)(yi)重大進(jin)展(zhan)；同(tong)(tong)時(shi)也把蛋白(bai)(bai)質變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)從單純的(de)(de)(de)(de)結(jie)構研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)提高(gao)到與功能(neng)密(mi)切(qie)結(jie)合(he)的(de)(de)(de)(de)新水(shui)平(ping)。此項工作(zuo)獲1998年(nian)國家(jia)自然科(ke)學(xue)獎(jiang)二等獎(jiang)。
新生肽鏈的折疊與分子伴侶
鄒(zou)(zou)承(cheng)魯(lu)根據文(wen)獻(xian)中的(de)報道和自己的(de)研(yan)究結果，提出了關于新(xin)生肽(tai)(tai)鏈折疊的(de)新(xin)的(de)觀點。他認為，新(xin)生肽(tai)(tai)鏈卷曲折疊既與合成(cheng)(cheng)同步進(jin)行，又在合成(cheng)(cheng)過(guo)程(cheng)中不斷調(diao)整，并(bing)在合成(cheng)(cheng)完成(cheng)(cheng)后(hou)經(jing)最后(hou)調(diao)整修正而完成(cheng)(cheng)。他用模型實驗(yan)方(fang)法予(yu)以驗(yan)證，這一看(kan)法也已越來越多地為國際(ji)科(ke)學界(jie)所接(jie)(jie)受。鄒(zou)(zou)承(cheng)魯(lu)與王志新(xin)一起，進(jin)入分(fen)子(zi)伴(ban)侶（在新(xin)生肽(tai)(tai)鏈折疊過(guo)程(cheng)中起幫(bang)助(zhu)作用的(de)一類蛋(dan)(dan)白(bai)質(zhi)）的(de)研(yan)究領域(yu)，提出了蛋(dan)(dan)白(bai)質(zhi)二硫鍵異構酶既是(shi)酶又是(shi)分(fen)子(zi)伴(ban)侶的(de)假設，打破了與蛋(dan)(dan)白(bai)質(zhi)折疊密切相關的(de)酶和分(fen)子(zi)伴(ban)侶兩大類蛋(dan)(dan)白(bai)之間的(de)界(jie)限(xian)。這一設想得到(dao)世界(jie)上(shang)許(xu)多實驗(yan)室體內外實驗(yan)結果的(de)證實，并(bing)逐(zhu)漸為國際(ji)科(ke)學界(jie)所接(jie)(jie)受。國際(ji)人(ren)類基因組測(ce)序工作約10萬個蛋(dan)(dan)白(bai)質(zhi)序列為已知，這些(xie)蛋(dan)(dan)白(bai)質(zhi)的(de)功能(neng)與其結構密切相關。此項工作獲2002年(nian)國家自然科(ke)學獎二等獎。
人才培養
鄒承魯為(wei)中國生物學界培養(yang)了一大(da)批人(ren)才，其(qi)中不(bu)少現在已(yi)經是國內(nei)外知名(ming)的科(ke)學家，有的已(yi)成為(wei)中國科(ke)學院院士(shi)。自建立博士(shi)后和學位制度以來，他已(yi)培養(yang)了博士(shi)后12名(ming)，其(qi)中包括美國和德國的各1名(ming)；博士(shi)生35名(ming)，碩士(shi)生22名(ming)。
主要作品
鄒(zou)承(cheng)魯(lu)40多(duo)年來，在國內外(wai)重要雜志發(fa)表科學(xue)(xue)論文200余(yu)篇，其中(zhong)被Science（美國《科學(xue)(xue)》雜志）收錄98篇，引(yin)用(yong)次數3200余(yu)次。基本情況如下 ：
1、C L Tsou，Cytochrome c Modified By Digestion with Pepsin，Nature，1949，164 ：1134.
2、C L Tsou，Exogenous and Endogenous Cytochrome c，J Biochem.，1952，50： 493～499.
3、T Y Wang，C L Tsou,Y L Wang，Studies on Succinic Dehydrogenase， I Isolation，Purification and Properties，Sci Sin，1956，5：73～90.
4、C L Tsou，Reaction between Modification of Functional Groups of Proteins and Their Biological Activity，I A Graphical Method for the Determination of the Number and Type of Essential Groups，Sci Sin ，1962，11：1535～1558.
5、許(xu)根俊、鄒承(cheng)魯，蛋白(bai)質功能基(ji)團的改變與其(qi)生物活力的關系(xi)，Ⅱ，胰蛋白(bai)酶的必需硫硫鍵數目，生物化學與生物物理學報，1963，3(2)：163～168。
6、鈕經義、鄒承魯、汪猷、邢(xing)其毅，從(cong)胰島素A及(ji)B鏈(lian)重合成(cheng)胰島素以(yi)及(ji)A及(ji)B鏈(lian)肽段的合成(cheng)， 科(ke)學通報，1964，943～962。
7、鄒承魯，酶活性(xing)不可逆改變(bian)的(de)(de)動力(li)學(xue)(xue)，Ⅰ，底物(wu)影響酶與抑制(zhi)劑結(jie)合速度的(de)(de)動力(li)學(xue)(xue)方程(cheng)， 生物(wu)化學(xue)(xue)與生物(wu)物(wu)理學(xue)(xue)報，1965，5(4)：398～408。
8、鄒承魯，酶活性(xing)不(bu)可逆改變的動力學，Ⅱ，酶性(xing)改變過程中的底物反應，生物化學與生物 物理(li)學報(bao)，1965，5(4)：409～417。
9、Y S Ho，C L Tsou，Formation of a New Fluorophore on Irradiation of Carboxymethylated D glyceraldehyde 3 phosphate Dehydrogenase，Nature,1979， 277：245～246.
10、W X Tian，C L Tsou，Determination of the Rate Constant of Enzyme Modification by Measuring the Substrate Reaction in the Presence of the Modifier，Biochemistry,1982，21：1028～1032.
11、C L Tsou，G Q Xu,J M Zhou，K Y Zhao，A New Fluorescent Probe for the Study of the Allosteric Properties of D Glyceraldehyde 3 Phosphate Dehydrogenase，Biochem Soc Trans ，1983，11：425～429.
12、Q Z Yao，M Tian，C L Tsou，A Comparison of the Rates of Inactivation and Conformationalnal Changes of Creatine Kinase during Urea Denaturation， Biochemistry，1984，23：2740～2744.
13、C C Wang，C L Tsou，The Interaction and Reconstitution of C Terminal Shortened B Chains with the Intact A Chain of Insulin，Biochemistry，1986，25： 5336～5340.
14、C L Tsou，Location of the Active Sites of Some Enzymes in Limited and Flexible Molecular Regions，Trends Biochem Sci ，1986，11：427～429.
15、J G Tang，C C Wang，C L Tsou，Formation of Native Insulin from the Scrambled Molecule by Protein Disulfide Isomerase，Biochem J，1988，255：451 ～455.
16、C L Tsou，The Folding of the Nascent Peptide Chain into a Biologically Active Protein，Biochemistry，1988，27：1809～1812.
17、C L Tsou，Kinetics of Substrate Reaction during Irreversible Modification of Enzymeactivity，AdvEnzymol，1988，61：381～436.
18、C H Hu，C L Tsou，Formation of Enzymesubstrate Disulfide Linkage during Catalsis by Protein Disulfide Isomerase，FEBS Lett，1991，290：87～89.
19、C C Wang，CL Tsou，The Insulin A and B Chains Contain Sufficient Structural Information to form the Native Molecule，Trends Biochem.Sci，1991 ，16：270～281.
20、Y Z Ma，C L Tsou，Comparison of the Activity and Conformation Changes of Lactate Dehydrogenase during Denaturation，Biochem J ，1991，277：207～211.
21、C Liu，C L Tsou，Kinetic Differentiation between Enzyme Inactivation Involving Complex formation with the Inactivator and that Involving a Conformation change Step，Biochem J ，1992，282：501～504.
22、H B Wu，C L Tsou，A Comparison of Zn（Ⅱ）and Co（Ⅱ）in Kinetics of Inactivation of Aminoacylases by 1，10 phenanthroline and Reconstitution of the Apoenzyme，Biochem J ，1993，296：435～441.
23、C L Tsou，Conformational Flexibility of Enzyme Active Sites，Science,1993 ，262：380～381.
24、C C Wang，C L Tsou，HypothesIs protein Disulfide Isomerase Is Both an Enzyme and a Chaperone，FASEB J ，1993，7：1515～1517.
25、H Cai,C C Wang，C L Tsou，Chaperone like Activity of Protein Disulfide Isomerase in the Refolding of a Protein with No Disulfide Bonds，J Biol Chem ,1994，269：24550～24552.
26、C Y Wu，C L Tsou，Studies on the Codehydrogenase Cytochrome c Enzyme Systems，I The Simultaneous Oxidation of Succinate and Reduced Codehydrogenase I，Sci Sin 1995，4：137～155.
27、C C Wang，C L Tsou，Enzymes as Chaperones and Chaperones as Enzymes， FEBS Lett ，1998，425：382～384
28、鄒承(cheng)魯(lu)，酶(mei)學研(yan)究的現狀(zhuang)與展望(wang)，生物(wu)化(hua)學與分子生物(wu)學報，1999，15：351～354。
29、S Zhang，J Li，C C Wang，C L Tsou，Metal Regulation of Metallothionein Participation in the Redox Reactions，FEBS Lett，1999，462：383～386.
科學
? 2003 ? ?何(he)梁何(he)利基(ji)金科學與(yu)技(ji)術(shu)進(jin)步(bu)獎 ? ?（獲獎） ? ?
? 2002 ? ?國家自然科學獎二(er)等獎 ? ?國際(ji)人類基因組測序(xu)工作(zuo)約(yue)10萬個蛋白質序(xu)列為已知，這(zhe)些蛋白質的功能(neng)與其結(jie)構密切相關 ? ?（獲獎） ? ?
? 1998 ? ?國家自然科學(xue)獎二(er)等(deng)獎 ? ?酶活性部位的(de)柔性，和酶作用不可逆(ni)抑(yi)制(zhi)動力學(xue)工作 ? ?（獲獎） ? ?
? 1997 ? ?求是(shi)獎(jiang) ? ? （獲獎(jiang)） ? ?
? 1995 ? ?國(guo)家自然科學獎(jiang)(jiang)二等獎(jiang)(jiang) ? ? （獲獎(jiang)(jiang)） ? ?
? 1993 ? ?國家(jia)自然科學(xue)獎(jiang)(jiang)二等獎(jiang)(jiang) ? ?（獲獎(jiang)(jiang)） ? ?
? 1992 ? ?第三世界(jie)科學院生物學獎(jiang) ? ? （獲獎(jiang)） ? ?
? 1989 ? ?陳嘉(jia)庚獎 ? ?（獲獎） ? ?
? 1987 ? ?國家自然科學獎一等獎 ? ?蛋白質(zhi)功能基團的修飾及其生物活(huo)性之間的定量關系 ? ?（獲獎） ? ?
? 1983 ? ?國家(jia)自然科學(xue)獎(jiang)一等獎(jiang) ? ? （獲獎(jiang)） ? ?
? 1982 ? ?國家自然科學一(yi)等獎 ? ? 人工(gong)全合成牛胰島(dao)素研(yan)究 ? ?（獲獎） ? ?
? 1979 ? ?中(zhong)國科學院科技進(jin)步獎(jiang)一等獎(jiang) ? ?（獲獎(jiang)） ? ?
? 1979 ? ?國家自然科學(xue)獎三(san)等獎 ? ? （獲(huo)獎） ? ?
? 1978 ? ?國家自然科學獎一等獎 ? ?（獲獎） ? ?
鄒承魯歷任(ren)(ren)中國(guo)(guo)(guo)科(ke)學院生物(wu)化(hua)學研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)所(suo)、生物(wu)物(wu)理(li)研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)所(suo)副研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)員、研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)員、室主(zhu)任(ren)(ren)，生物(wu)物(wu)理(li)所(suo)副所(suo)長(chang)，生物(wu)大(da)(da)分(fen)子(zi)國(guo)(guo)(guo)家重點實驗室主(zhu)任(ren)(ren)，中國(guo)(guo)(guo)科(ke)學院學部主(zhu)席團委員，生物(wu)學部主(zhu)任(ren)(ren)，美國(guo)(guo)(guo)生物(wu)化(hua)學與(yu)分(fen)子(zi)生物(wu)學會(hui)榮譽會(hui)員等職。1978年(nian)至(zhi)1997年(nian)，任(ren)(ren)全國(guo)(guo)(guo)政協第(di)五、六、七屆委員，第(di)八屆常(chang)委；1981年(nian)至(zhi)1982年(nian)擔任(ren)(ren)美國(guo)(guo)(guo)哈佛大(da)(da)學訪問(wen)教授；1986年(nian)至(zhi)1990年(nian)間應邀分(fen)期任(ren)(ren)美國(guo)(guo)(guo)國(guo)(guo)(guo)立健康研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)所(suo)高級研(yan)(yan)究(jiu)(jiu)(jiu)員(Fogarty Scholar in Residence)。
鄒承魯曾任一些重要科學(xue)期刊(kan)編(bian)委(wei)，包括《中國科學(xue)》和《科學(xue)通報》副主編(bian)，AnalyticalBiochemistry（美(mei)國）及BiochimicaetBiophysicaActa（荷蘭）編(bian)委(wei)、FASEBJournal（美(mei)國）及Biochemistry（美(mei)國）顧問(wen)編(bian)委(wei)等(deng)。
